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大腸直腸癌列居國人癌症發生率第一名，就連平日注重養生的藝人余苑綺也因血便被確診罹癌，更在短短不到半個月的時間內，從預估的一期癌變成三期癌，惡化速度之外震驚國人。不過，中央研究院已成功解開關鍵「PTPN3-p38γ」蛋白質複合體的分子結構，未來可望用於腸癌的治療參考和標靶藥物開發，減緩腸癌的惡化速度。

大腸直腸癌列居國人癌症發生率第一名，中研院研究團隊發現造成腸癌惡化的關鍵在於一種特殊蛋白激酶。

國際期刊《科學訊息傳遞》（Science Signaling）10月份的封面文章，刊登一篇中研院的研究成果。由生物化學研究所特聘研究員王惠鈞院士及孟子青研究員組成的研究團隊，日前運用結構生物學與多項生物物理技術之創新整合平台，成功解開「PTPN3-p38γ」蛋白質複合體之分子結構，對大腸直腸癌的治療提供關鍵性新知識。

蛋白激酶p38γ！癌症惡化關鍵之一

研究團隊解釋，癌惡化過程中最具殺傷力的致癌基因之一，即為「核苷酸轉化酶Ras」。而核苷酸轉化酶Ras基因的點突變所引發一連串蛋白激酶的活化或去活化反應（Ras Signaling），會促使癌細胞不斷分裂，終究導致病情惡化或治療困難。

而在這一連串的酶反應中，「蛋白激酶p38γ」扮演著關鍵的角色。一旦p38γ去活化的作用完成，癌細胞將漸漸失控而惡化；反之，若能阻止p38γ去活化的發生，將有效緩減癌症病程的進展。

大腸直腸癌久居國人十大癌症死因之列，科學家積極投入研究和藥物開發中。

定位特殊蛋白激酶　有助開發抗癌新藥

孟子青研究員表示，以往學界推測，在Ras點突變的癌細胞中，p38γ可以被另一種酶PTPN3辨認，再透過PTPN3的作用導致p38γ的去活化，但此一步驟是否真實存在，卻始終缺乏直接佐證。

而此次研究團隊成功運用創新的多項技術整合平台，克服激酶會時刻變化、甚難掌握其結構的高度困難，不僅解開「PTPN3-p38γ」蛋白質複合體的分子結構，更直接證實了p38γ的去活化反應，是透過PTPN3的辨認與結合來執行。

論文第一作者陳愷恩博士表示，目前研究團隊已能透過技術確認PTPN3及p38γ蛋白複合體的交互作用，並定位出調控p38γ去活化的關鍵區域，可提供未來開發抗癌標靶藥物設計的必要資訊。

以上影片無失智症中高齡長者專訪，由悠活林現場活動實地拍攝。
 


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