J死亡日記-看得懂又覺得精彩，請鼓勵 > 無窮盡的綁架 直到他死或我死的那一天 在這一天之前 他得像個跟屁蟲一樣跟著我 那是他受到的詛咒 另外 我也天天咒他用這種方法 會遭到惡報 有關離奇抓狂部分 看的懂就看 要不就剔除不要看...... 想討論歡迎留言

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疏水鍵穩定蛋白質核心：

　 水溶性蛋白質的核心緊密，多由疏水性胺基酸組成。 由於疏水性胺基酸為外界水環境所排斥，可以穩定地包埋在分子內部，維持蛋白質的完整三級構造。

c.
雙硫鍵加強構造：

　 蛋白質分子內兩個 Cys 上的 -SH 可經氧化而成 雙硫鍵 (-S-S-)，雙硫鍵可加強蛋白質的立體構造。 在細胞中，雙硫鍵的形成可能需要靠酵素的催化。


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a.
蛋白質再經修飾：

　 很多蛋白質的三級構造，即為獨立而具有活性的分子； 但有些則要再加上 輔脢、輔因子 (如 金屬離子) 或 輔基 (prosthetic group, 如 肌紅蛋白 中的 heme)；有些則要再修飾以糖分子成為 醣蛋白 (glycoprotein)；脂蛋白 (lipoprotein) 要連接脂質；更有的要再與其它相同或不同的蛋白質分子結合，形成四級構造 (如 血紅蛋白)。

　 ■ 蛋白質轉譯後有很多修飾方式 (為何要再修飾？)

b.
有些蛋白質以裂解產生活性：

　 有些蛋白質的胺基酸鏈要先經過切斷或刪除某段胜肽後，才能有活性 (如 胰島素)。胰島素是由一條基因轉譯出來的，切成三段後，其中兩段以雙硫鍵結合成具活性的三級構造，並非四級構造；這是蛋白質活性的調控方式之一。





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陳佩燁
Rita P.-Y. Chen

研究室：IBC / 504
電話：02-27855696 ext 5040
傳真：02-27889759
地址：臺北市南港區115研究院路二段128號


研究領域與專長
‧1.蛋白質的摺疊：「蛋白質結構由其胺基酸序列決定」是蛋白質摺疊的基本原則，但目前仍無法解釋蛋白質是如何摺疊成其最終構造的。這是由於蛋白質摺疊的研究受限在引發及觀察摺疊過程的技術限制，大量的資訊被遺漏，因此我們所得到的片段資訊不足以幫助我們了解結構與胺基酸序列間的關係，設計新的蛋白質，或避免蛋白質錯誤摺疊的發生。為了了解蛋白質摺疊的本質，我們必須有系統地探討早期摺疊過程。在此我們提出一個以光驅動的「包覆」策略，我們的標的蛋白質是一種抗凍蛋白，利用其蛋白質中心有一個小洞的性質，在小洞周圍的殘基上加上一個對光不穩定的包覆物，由於疏水性的推斥作用而阻撓蛋白質摺疊，再用極短的雷射光打斷此對光不穩定的包覆物，而啟動蛋白質摺疊成其自然構造。利用此方法，我們可以從奈秒開始觀察蛋白質摺疊的整個過程。


‧2.蛋白質的錯誤摺疊：目前已知有二十種以上的疾病是因蛋白質錯誤摺疊形成澱粉樣纖維而導致的，其中，普昂疾病可感染其他個體的能力使其更令人膽寒，由於懷疑此類疾病可由牛傳染到人，90年代在英國發生的狂牛症大流行引起全世界對普昂疾病的注意。我們利用此普昂胜汰為模型，研究此胜汰發生結構轉變的原因及機制，並研究此疾病傳染過程會有「種類障礙」的原因。




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生物物理化學(Biophysical chemistry)或生物電化學(bioeletrochemistry)均可視為生

物物理的一個研究領域，除此之外細胞膜學、蛋白質結構學、DNA/RNA結構學、離子通道與訊

息傳遞學、蛋白質結構預測與分析理論與巨分子電腦模擬等領域亦為生物物理的一個研究領域。

因此生物物理究其源可說是兼跨生物、物理與化學三大基礎科學之研究領域，而且此一研究領域

中數學之應用可說是不可或缺。簡言之生物物理就是包含了所有基礎科學之研究與應用融於一爐

，期望對複雜且巨大的生命科學領域中釐清出簡明之原理與規則。




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以往的分子結構都是依賴結晶固體的Ｘ光折射法，但高分子量的蛋白質很難變成晶體。1985年伍思瑞齊利用核磁共振儀（NMR）方法測定溶液中的蛋白質結構，他以蛋白質中的氫原子間的距離及擺動狀態為測量基準，而能仔細訂出溶液中的蛋白質的三度空間結構。NMR與醫院用的磁共振影像掃描儀（MRI）是運用同樣的原理。

這幾年來，醫學研究發現蛋白質摺疊錯誤確實會引起許多慢性疾病，如神經萎縮退化疾病、糖尿病、白內障等。故蛋白質摺疊成了病理的探討焦點。

又人類基因組合的解讀就快完成了，目前的判斷是人類有四萬多的基因，每一基因負責製造出一種蛋白質，而基因之間互相作用也會產生另一種蛋白質。

故基因的後續研究也將著重於功能基因及蛋白質的結構工作。這些研究將比人類基因組合的解讀更複雜，將耗費更多的時間與資源才能完成。

在病理的研究及疾病的診斷都得依靠蛋白質的快速正確分析