細胞骨架（cytoskeleton）是指真核細胞中的蛋白纖維網路結構。發現較晚，主要是因為一般電鏡制樣採用低溫（0-4℃）固定，而細胞骨架會在低溫下解聚。直到20世紀60年代後，採用戊二醛常溫固定，才逐漸認識到細胞骨架的客觀存在。真核細胞藉以維持其基本形態的重要結構，被形象地稱為細胞骨架，它通常也被認為是廣義上細胞器的一種。
細胞骨架不僅在維持細胞形態，承受外力、保持細胞內部結構的有序性方面起重要作用，而且還參與許多重要的生命活動，如：在細胞分裂中細胞骨架牽引染色體分離，在細胞物質運輸中，各類小泡和細胞器可沿著細胞骨架定向轉運；在肌肉細胞中，細胞骨架和它的結合蛋白組成動力系統；在白細胞(白血球)的遷移、精子的遊動、神經細胞軸突和樹突的伸展等方面都與細胞骨架有關。另外，在植物細胞中細胞骨架指導細胞壁的合成。
[編輯] 微管
微管可在所有哺乳類動物細胞中存在，除了紅細胞(紅血球)外，所有微管均由約55kD的α及β微管蛋白組成。它們正常時以β二聚體形式存在，並以頭尾相連的方式聚合，形成微管蛋白原纖維（protofilament），一般由13根這樣的原纖維構成一個中空的微管，直徑22~25nm。少數變異的微管如線蟲等所有的則有其他數目的原纖維。微管確定膜性細胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作為膜泡運輸的導軌。微管是細胞骨架的架構主幹，並也是某些胞器的主體，例如中心粒就是由9組3聯微管組成的構造，而真核生物的纖毛與鞭毛也是由以微管為9+2結構，即由9個二聯微管和一對中央微管構成，其中二聯微管由AB兩個管組成，A管由13條原纖維組成，B管由10條原纖維組成，兩者共用5條。A管對著相鄰的B管伸出兩條動力蛋白臂，並向鞭毛中央發出一條輻。基體的微管組成為9+0，並且二聯微管為三聯微管所取代，結構類似於中心粒。組成的軸絲(axoneme)為主體。
從各種組織中提純微管蛋白可以發現還存在一些其他蛋白成分（5%-20%），稱之謂微管相關蛋白（microtube associated proteins MAPs）。這些蛋白具有組織特異性，表現出從相同αβ二聚體聚合形成的微管具有獨特的性質，已從人類不同組織中發現了多種α及β微管蛋白，並追蹤微管基因表現出部分基因家族，某些基因被認為是編碼獨特的微管蛋白。
微管形成的有些結構是比較穩定的，是由於微管結合蛋白的作用和酶修飾的原因。如神經細胞軸突、纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數微管纖維處於動態的聚合和災變(一種突然的，迅速的，一般不可逆轉的分解)狀態，這是實現其功能所必需的性質（如紡錘體）。與秋水仙素結合的微管蛋白可加合到微管上，並阻止其他微管蛋白單體繼續添加，進而破壞紡錘體的結構，長春花鹼具有類似的功能。紫杉酚(taxol)，能促進微管的聚合，並使已形成的微管穩定，然而這種穩定性會破壞微管的正常功能。這些藥物可以利用破壞微管功能以阻止細胞分裂，成為癌症治療的新希望。
在人類至少發現兩種明顯區別的α-微管蛋白及三種明顯區別的β-微管基因，它們產生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由於這些編碼在結構組分上十分近似蛋白質分子，在不同組織存在多少特異性的具有差異表達的微管蛋白亞型，尚待深入研究。
除了α-與β-微管蛋白有編碼相似的不同變異型，近幾年來又發現了多種編碼差異更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中γ微管蛋白位於細胞內的微管組織中心（microtubule organizing center, MTOC），是用以提供α及β微管蛋白進行聚合反應形成微管的起始核心。而δ與ε則被認為與中心粒的結構與形成有關。其他尚有η, ζ, θ等等多種變異，不過通常僅存在少數幾種真核單細胞生物如原蟲或纖毛蟲裡，可能跟這些生物獨特的結構與生理習性有關，進一步詳情仍待研究 。
[編輯] 微絲
微絲也普遍存在於所有真核細胞中，是一個實心狀的纖維，一般細胞中含量約佔細胞內總蛋白質的1%-2%，但在活動較強的細胞中可佔20%-30%。在一般細胞主要分佈於細胞的表面，直接影響細胞的形狀。微絲具有多種功能，在不同細胞的表現不同，在肌細胞組成粗肌絲、細肌絲，可以收縮（收縮蛋白），在非肌細胞中主要起支撐作用、非肌性運動和信息傳導作用。
微絲主要由肌動蛋白構成，和一種分子馬達蛋白肌球蛋白一起作用，使細胞運動。它們參與細胞的變形蟲運動、植物細胞的細胞質流動與肌肉細胞的收縮：
[編輯] 植物細胞的細胞質流動
微絲中的肌動蛋白與肌球蛋白在細胞質形成三維的網路體系。肌動蛋白位於外質，肌球蛋白位於內質。 肌球蛋白連結著細胞質顆粒，由ATP供給能量，肌球蛋白與細胞質顆粒的結合體沿著actin filament滑動，從而帶動整個細胞質的環流。
[編輯] 變形蟲運動
變形蟲運動(amoeboid movememt，阿米巴運動)是肌肉細胞的收縮。如同微管蛋白，肌動蛋白的基因組成一個超家族，並組成多種極為相似的結構。例如，各種肌肉細胞有不同的機動蛋白：
- 骨骼肌的條紋纖維；
- 心肌的條紋纖維；
- 血管壁的平滑肌；
- 胃腸道壁的平滑肌。
它們在胺基酸組分上有微小的差異（大約在400個胺基酸殘基序列中有4-6個變異），在肌肉與非肌細胞中都還存在β及γ肌動蛋白，它們與具有橫紋的α肌動蛋白可有25個胺基酸的差異。
含ATP的G-肌動蛋白單體可聚合為含ADP的呈纖維狀的F-肌動蛋白，它們可由Mg2+及高濃度的K+或Na+誘導而聚合，聚合後ATP水解為ADP及C-肌動蛋白ADP單體，組成F-肌動蛋白。在骨骼肌的細肌絲（thin filament，由肌動蛋白構成）與粗肌絲（thick filament，由肌球蛋白構成）相互作用而使肌肉收縮（肌球蛋白可以起作肌動蛋白激活的ATP酶的作用）。肌球蛋白也存在於哺乳動物的非肌細胞中（但以非聚合狀態存在）。
[編輯] 中間纖維
細胞骨架的第三種纖維結構稱中等纖維或中間纖維，又稱中間絲，為中空的骨狀結構，直徑介於微管和微絲之間，其化學組成比較複雜，在不同細胞中，成分變化較大。中間纖維使細胞具有張力和抗剪切力。中間纖維有共同的基本結構，即構建成一個中央α螺旋桿狀區，兩側則是大小和化學組成不同的端區。端區的多樣性決定了中間纖維外形和性質的差異和特異性。
以上這些結構單元並非是一成不變的，而是隨細胞的生命活動而呈現高度的動態性，它們均由單體蛋白以較弱的非共價鍵結合在一起，構成纖維型多聚體，很容易進行組裝和去組裝，這正是實現其功能所必需的特點。
[編輯] 其他蛋白
不僅如此，細胞骨架還包含有很多結構單元的附屬蛋白質，比如：
分子馬達: 動力蛋白, 驅動蛋白, 肌球蛋白
結合蛋白：粘著斑蛋白vinculin, 絲切蛋白cofilin, 原肌球蛋白tropomyosin等等
廣義的細胞骨架還包括核骨架（nucleoskeleton）、核纖層和細胞外基質，形成貫穿於細胞核、細胞質、細胞外的一體化網路結構。
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