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Sciscape 科景  新聞報導

[Aug 24, 2009]

編輯 hornowly 報導

正常發育過程中的神經元修剪 (neuronal pruning)機制可能和阿滋海默症的神經退化現象有關。

ß-類澱粉蛋白(beta-amyloid)是由其位於細胞膜上的前身蛋白(beta-amyloid precursor protein, APP)經由酵素切割後所釋出的片段。過去幾年的研究結果認為，ß-類澱粉蛋白與其在腦中沉澱所形成的斑塊可改變鄰近神經元的形態及生理功能，是造成阿滋 海默病症的重要原因 [註一]。然而，目前對於ß-類澱粉蛋白如何啟動訊息傳遞機制，進而造成神經退化，仍然未知。此外，由於一些ß-類澱粉蛋白抗體藥物在醫療測試中並無顯著 療效，因此科學家懷疑其實可能有其它的致病機制存在。

美國加州基因科技公司(Genetech, Inc.)以及沙克研究院(Salk Institute)的研究小組最近發現，在缺乏神經生長因子的狀況下，APP位於細胞外的蛋白質片段N-APP被切割釋出，並活化屬於TNF受體家族 (tumor necrosis factor receptor superfamily)的DR6 (death receptor-6)；DR6則進一步透過與細胞凋亡有關的蛋白脢引起神經元細胞本體或是軸突的退化。而在DR6基因剔除小鼠的實驗中，可觀察到大腦中 有數量過多、且位置錯誤的視網膜節細胞(retina ganglion cell)投射，顯示DR6的確參與了正常發育過程中神經元的修剪過程。

由於DR6以及APP在成體腦中均有表現，而且DR6在人類大腦中受阿滋海默症影響的熱點腦區有高度表現。這些發現指出N-APP/DR6機制可能不只被用於發育早期的神經元修剪，也可能參與成體腦中神經網路的可塑性，以及因受傷或疾病所造成的神經退化。

目前雖仍未有證據指出此一機制在阿滋海默症模式動物中被活化，但此研究成果提供了一個研究阿滋海默症致病機制的新方向。

[註一] Haass, C. and Selkoe, D. J., Soluble protein oligomers in neurodegeneration: lessons from the Alzheimer’s amyloid b-peptide. Nature Rev. Mol. Cell Biol. 8, 101–112, 2007

原始論文：
Nikolaev A. et al., APP binds DR6 to trigger axon pruning and neuron death via distinct caspases. Nature 457, 981–989, 2009

參考來源：

• Schnabel J., Alzheimer’s theory makes a splash. Nature 459, 310, 2009

相關連結：

• beta-amyloid precursor protein, APP

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